生命科学学院甘建华课题组、李继喜课题组协作
来源:开奖号码网 发表于2019-07-29 06:27:08 编辑:伊瓜因
摘要: 近期,复旦大学生命科学学院、遗传工程国家重点实验室甘建华课题组与李继喜课题组协作研讨提醒了非洲猪瘟病毒(African swine fever virus, ASFV)DNA衔接酶(

近期,复旦大学生命科学学院、遗传工程国家重点实验室甘建华课题组与李继喜课题组协作研讨提醒了非洲猪瘟病毒(African swine fever virus, ASFV)DNA衔接酶(AsfvDNAL)的分子机制,相关研讨成果在线发表于《天然?通讯》(Nature Communications)。该研讨用X-射线晶体学办法解析了AsfvDNAL与不同类型DNA复合物的结构,提醒了AsfvDNAL结合和催化底物衔接的分子机制,为针对非洲猪瘟病毒DNA修正通路蛋白的药物规划供给了结构根底。

ASFV病毒是一种共同的双链DNA病毒,既能感染野生猪,也能感染家猪。一旦迸发,将会导致近100%受感染猪的逝世。自1921年被发现以来,ASFV病毒受到了科研人员的广泛重视,但现在仍没有任何有用的疫苗被报导。ASFV病毒对全球多个国家和地区的猪养殖业都是一种巨大的要挟,并于2019年在我国首度迸发,导致了严峻的经济损失。ASFV病毒编码了多个蛋白,构成了一套完好的DNA修正通路。与一般的DNA修正通路不同,ASFV DNA修正通路中的DNA 聚合酶(AsfvPolX)和衔接酶AsfvDNAL的保真性都非常低,在ASFV病毒基因组的修正和骤变过程中均发挥了要害作用。本团队前期研讨发现,AsfvPolX具有一个共同的磷酸根辨认位点,对其底物结合和催化活性非常要害(Plos Biology, 2019)。

AsfvDNAL与同源蛋白的序列相似性很低,其忍受碱基错配的分子机制还不清晰。针对上述问题,甘建华、李继喜和黄震团队使用晶体学手法,成功解析了AsfvDNAL与不同DNA底物的高分辨率结构(图1)。晶体结构显现,AsfvDNAL的N-端具有一个共同的DNA结合结构域(NTD),该结构域对底物结合非常重要。尽管AsfvDNAL与常见的DNA衔接酶在催化机制方面保存,AsfvDNAL在底物催化位点邻近具有一些显着不同的氨基酸组成。蛋白骤变、体外DNA结合以及活性研讨显现,催化位点邻近的氨基酸对催化方式AsfvDNAL-DNA复合物的构成及活性至关重要。

 

生命科学学院甘建华课题组、李继喜课题组协作研讨提醒非洲猪瘟病毒

 

生命科学学院甘建华课题组、李继喜课题组协作研讨提醒非洲猪瘟病毒

 

生命科学学院甘建华课题组、李继喜课题组协作研讨提醒非洲猪瘟病毒

复旦大学生命科学学院博士生陈屹勍为论文的榜首作者,复旦大学生命科学学院教授甘建华、李继喜以及四川大学教授黄震为并排通讯作者。该研讨还得到了复旦大学生命科学学院麻锦彪教授课题组的大力支持,并获得了国家天然科学基金和科技部国家重点研制方案的赞助。

 

生命科学学院甘建华课题组、李继喜课题组协作研讨提醒非洲猪瘟病毒

 

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